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Modo de acção de chaperones na montagem do proteassoma 20S de Saccharomyces cerevisiae
| datacite.subject.fos | Ciências Médicas | pt_PT |
| dc.contributor.advisor | Ramos, Paula | |
| dc.contributor.author | Tiago, Maria Margarida A. V. Neto | |
| dc.date.accessioned | 2018-04-09T08:34:38Z | |
| dc.date.available | 2018-04-09T08:34:38Z | |
| dc.date.issued | 2011 | |
| dc.date.submitted | 2011 | |
| dc.description | Dissertação de mestrado, Ciências Biomédicas, Departamento de Ciências Biomédicas e Medicina, Universidade do Algarve, 2011 | |
| dc.description.abstract | A degradação selectiva e controlada de proteínas celulares é essencial na manutenção da homeostasia celular. Este processo é mediado pelo sistema Ub/proteassoma, no qual o proteassoma 26S assume uma grande relevância. Este complexo é composto por duas partículas reguladoras 19S e um complexo catalítico, o proteassoma 20S. Embora a estrutura deste ultimo seja conhecida, muitos aspectos da via de montagem continuam por esclarecer, nomeadamente o envolvimento de chaperones específicos e intramoleculares. Neste trabalho pretendeu-se clarificar alguns aspectos acerca do modo de acção dos chaperones específicos Ump1 e Poc1-Poc2, bem como da participação do propeptídeo da subunidade catalítica β2 como chaperone intramolecular no processo de montagem do proteassoma 20S de Saccharomyces cerevisiae, utilizando uma combinação de técnicas moleculares e bioquímicas, juntamente com ensaios de interacção in vitro. De acordo com os resultados, a perda do propeptídeo de β2 é prejudicial para a célula, porém quando a subunidade matura é sobrexpressa a 30 º C, as células recuperam quase na totalidade o fenótipo wild type. Embora a forma matura de β2 presente no complexo 20S não interaja com Ump1, verificou-se que a forma não processada presente no complexo 15S tem a capacidade de interagir com este chaperone. Adicionalmente, tentaram caracterizar-se os complexos precursores 15S formados, na ausência de Ump1. Os dados obtidos mostram a presença de intermediários 15S com alta instabilidade quando sujeitos a electroforese em condições nativas. Relativamente a Poc1-Poc2, os resultados sugeriram que este chaperone se encontra enclausurado no interior do complexo 20S recém-formado, sendo degradado como substrato do proteassoma 20S após a maturação dos locais activos. Com este trabalho foram obtidas novas evidências no sentido de uma melhor compreensão da montagem do proteassoma 20S assistida por chaperones. | pt_PT |
| dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/10400.1/10580 | |
| dc.language.iso | por | pt_PT |
| dc.subject | Ciâncias biomédicas | pt_PT |
| dc.subject | Proteínas | pt_PT |
| dc.subject | Células | pt_PT |
| dc.subject | Chaperons moleculares | pt_PT |
| dc.title | Modo de acção de chaperones na montagem do proteassoma 20S de Saccharomyces cerevisiae | pt_PT |
| dc.type | master thesis | |
| dspace.entity.type | Publication | |
| rcaap.rights | restrictedAccess | pt_PT |
| rcaap.type | masterThesis | pt_PT |
| thesis.degree.discipline | Ciências Biomédicas | |
| thesis.degree.grantor | Universidade do Algarve. Departamento de Ciências Biomédicas e Medicina | |
| thesis.degree.level | Mestre | |
| thesis.degree.name | Mestrado em Ciências Biomédicas | pt_PT |